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蛋白质快速分析系统公司分析折叠机理
蛋白质快速分析系统公司分析
对蛋白质折叠机理的研究,对保留蛋白质活性,维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义。早在上世纪30年代,我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释,30年后,Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠,仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息,并提出蛋白质折叠的热力学假说,为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。这一理论有两个关键点:1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中;2 天然构象的蛋白质处于热力学*低的能量状态。尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用,各种各样的因素,包括信号序列,辅助因子,分子伴侣,环境条件,均会影响蛋白质的折叠,新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质,并非都是自发的,在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助,已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣,蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新,但这并不与折叠的热力学假说相矛盾,而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中,有许多作用力参与,包括一些构象的空间阻碍,范德华力,氢键的相互作用,疏水效应,离子相互作用,多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠,但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性,我们还知之甚少,许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识,但是问题仍然没有解决。
在折叠的机制研究上早期的理论认为,折叠是从变性状态通过中间状态到天然状态的一个逐步的过程,并对折叠中间体进行了深入研究,认为折叠是在热力学驱动下按单一的途径进行的。后来的研究表明折叠过程存在实验可测的多种中间体,折叠通过有限的路径进行。新的理论强调在折叠的初始阶段存在多样性,蛋白质通过许多的途径进入折叠漏斗(folding funnel),从而折叠在整体上被描述成一个漏斗样的图像,折叠的动力学过程被认为是部分折叠的蛋白质整体上的进行性装配,并且伴随有自由能和熵的变化,蛋白质*终寻找到自己的正确的折叠结构,这一理论称为能量图景(energy landscape),如图3所示,漏斗下方的凹凸反映蛋白质构象瞬间进入局部自由能*小区域。
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