领导这一研究的是北京生命科学研究所周俭民研究员，其早年毕业于四川大学，主要研究兴趣是植物与病原微生物间相互作用的机理，目前的工作主要回答植物是如何识别**并激活先天**的信号传导通路，**致病蛋白的生化功能及在寄主中的靶点等问题。参与这一研究的还包括北京生命科学研究所的向婷婷，技术员刘自旭等人，以及普渡大学研究生KristinLaluk和Tesfaye Mengiste博士等。
同期《Cell Host & Microbe》配发了由密歇根大学植物生物学系Brad Day博士和Sheng YangHe博士的点评文章，在“Battling immune kinases inplants”的文章中，这两位专家认为PTI和ETI在进化上相互关联提供了强有力的证据。
由植物细胞膜受体感受病原相关分子模式激活的**反应（PTI）对植物不可或缺。致病微生物常常通过向寄主细胞***一些效应蛋白来抑制PTI信号传导，从而促进病原菌的侵染和增殖。随后植物进化出抗性蛋白特异地识别某些病原菌的效应蛋白再度激活**反应（ETI）。携带抗病蛋白RPS5的植物能特异识别丁香假单胞菌的效应蛋白AvrPphB。AvrPphB是一个半胱氨酸蛋白酶，RPS5在非激活状态时与一个叫PBS1的蛋白激酶形成复合体，后者通过被AvrPphB切割导致RPS5发生构象变化从而变为激活状态。
在这篇文章中，研究人员发现AvrPphB的原始功能很可能是通过降解与PBS1类似的激酶（PBL）从而抑制PTI来帮助**侵染的。研究表明，与PBS1同源的BIK1和PBL1在多条PTI信号通路中起关键作用。它们直接与植物细胞表面受体偶联，激活胞内信号通路。推测PBS1是从PBL家族中演化而来，特异性地识别AvrPphB从而激活ETI。这一发现不仅增进了人们对植物PTI信号传导机理的认识，同时还为ETI的进化方式提供了证据。
周俭民研究员近期发表了多篇文章，今年2月其研究组也在同一本杂志上发表了(Pseudomonassyringae)效应蛋白AvrB干扰植物**信号途径的分子机理。
效应蛋白AvrB可以诱导****酸(Jasmonicacid)信号途径的基因表达，增加植物对丁香假单胞菌的感病性。该工作发现，在拟南芥中AvrB的这些功能依赖于MAP kinase 4(MPK4)、HSP90分子伴侣复合体以及AvrB互作蛋白RIN4。AvrB与HSP90蛋白复合体、MPK4互作，诱导了MPK4的磷素化。RIN4可能作用与MPK4的下游，是**酸信号途径的一个正调控因子。这些发现揭示了AvrB干扰植物**，促进植物感病的一个新的信号通路。
原文检索：
Receptor-like Cytoplasmic Kinases Integrate Signaling fromMultiple Plant Immune Receptors and Are Targeted by a Pseudomonassyringae EffectorHighlights? Pseudomonas syringae effector AvrPphB inhibits PAMP-triggeredimmunity (PTI) ? PBS1-like kinases required for PTI are AvrPphBprotease substrates ? The PBS1-like kinase BIK1 interacts with thePTI receptor FLS2 ? PBS1-like kinases integrate signaling frommultiple immune receptorsSummaryCell-surface-localized plant immune receptors, such as FLS2, detectpathogen-associated molecular patterns (PAMPs) and initiatePAMP-triggered immunity (PTI) through poorly understoodsignal-transduction pathways. The pathogenic Pseudomonas syringaeeffector AvrPphB, a cysteine protease, cleaves the Arabidopsisreceptor-like cytoplasmic kinase PBS1 to trigger cytoplasmic immunereceptor RPS5-specified effector-triggered immunity (ETI).Analyzing the function of AvrPphB in plants lacking RPS5, we findthat AvrPphB can inhibit PTI by cleaving additional PBS1-like (PBL)kinases, including BIK1, PBL1, and PBL2. In unstimulated plants,BIK1 and PBL1 interact with FLS2 and are rapidly phosphorylatedupon FLS2 activation by its ligand flg22. Genetic and molecularanalyses indicate that BIK1, and possibly PBL1, PBL2, and PBS1,integrate immune signaling from multiple immune receptors. WhereasAvrPphB-mediated degradation of one of these kinases, PBS1, ismonitored by RPS5 to initiate ETI, this pathogenic effector targetsother PBL kinases for PTI inhibition.