文章的通讯作者是中国科学院生物物理研究所生物大分子国家重点实验室许瑞明教授。这项工作是与生物物理研究所李国红课题组以及中国科学技术大学的姚雪彪和施蕴渝课题组合作完成的。研究工作得到科技部、国家自然科学基金委员会和中国科学院的资助。
在文章中，研究人员对染色质着丝粒区核小体组装的结构机理开展了深入系统的研究：染色质着丝粒区的核小体有着特殊的组成，其中含有组蛋白H3的变异体CENP-A是重要标志，而组蛋白伴侣HJURP对CENP-A在着丝粒上的定位以及核小体组装至关重要。该成果解析了HJURP与CENP-A以及组蛋白H4复合体的三维晶体结构。这项工作揭示了HJURP促使CENP-A-H4二聚体的形成及其防止组蛋白与DNA非特异性结合的结构基础，并发现了决定HJURP特异性识别CENP-A的关键氨基酸基团。
该成果2011年4月8日在线发表后，美国NIH/NCI的Yamini Dalal博士于4月12日在Faculty of1000上配发评述说，该研究成果揭示出的HJURP特异性识别CENP-A68位上的丝氨酸将成为日后相关工作的一个焦点。该文章的F1000因子为高等级的10分。
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Structure of a CENP-A–histone H4 heterodimer in complex withchaperone HJURP
In higher eukaryotes, the centromere is epigenetically specifiedby the histone H3 variant Centromere Protein-A (CENP-A). Depositionof CENP-A to the centromere requires histone chaperone HJURP(Holliday junction recognition protein). The crystal structure ofan HJURP–CENP-A–histone H4 complex shows that HJURP binds aCENP-A–H4 heterodimer. The C-terminal β-sheet domain of HJURP capsthe DNA-binding region of the histone heterodimer, preventing itfrom spontaneous association with DNA. Our analysis also revealed anovel site in CENP-A that distinguishes it from histone H3 in itsability to bind HJURP. These findings provide key information forspecific recognition of CENP-A and mechanistic insights into theprocess of centromeric chromatin assembly.
作者简介：许瑞明
男，中国科学院生物物理研究所研究员，蛋白质科学国家实验室(筹建)主任。曾任美国纽约大学医学院Skirball生物医学研究所和药理学系教授。
个人简历1980-1984 浙江大学物理系就读，获理学学士学位1984-1989 美国Brandeis大学物理系就读，获物理学硕士、博士学位1989-1991 美国德克萨斯大学奥斯汀分校物理系，博士后1991-1993 美国纽约州立大学石溪分校物理系，博士后1993-1996 美国冷泉港实验室，访问学者、研究助理1996-2005 美国冷泉港实验室，助理教授 、副教授、教授2006-2008 美国纽约大学医学院，教授2008- 中国科学院生物物理研究所，研究员；蛋白质科学国家实验室主任
研究工作研究组主要从事基因表达与调控的结构生物学研究。具体研究内容又分为基因转录的表观遗传调控和RNA转录后加工两个方向：
一、表观遗传的结构机理表观遗传现象是由于DNA和组蛋白的化学修饰而导致的染色质的空间结构变化而引起的相对稳定基因表达状态的继承。这种基于结构变化的基因表达调控方式是使具有相同基因组的生物体丰富多彩的原因，例如形态迥异的各种体细胞就是由单一的受精卵分化而来的，也是很多随着环境和年龄变化而引起的**（例如癌症和糖尿病等）的重要因素。我们的这个研究方向包括对于各种组蛋白修饰酶的催化机理、底物特异性、酶活性的调控的结构和功能探索，以及修饰后的组蛋白识别和染色质的**结构的建立和维持的结构基础研究。这项研究对于深入理解表观遗传在动、植物发育和细胞分化中的重大作用，表观重编程在体细胞克隆、诱导多功能干细胞技术中的原理，表观遗传失调在癌症发生、衰老等过程中的机理以及针对表观遗传调控的**研发都有重大的意义。
二、RNA转录后加工和蛋白质-RNA相互作用RNA转录后加工的主要步骤有5’端加帽，剪接和3’端多聚腺苷酸化。我们的主要工作集中在RNA剪接，原因是人类基因组的绝大部分转录本都有多种的剪接方式，导致每一条基因能够产生多个不同的蛋白质，因而极大地提高了体内的蛋白质组的多样性和复杂性。RNA剪接是由一个上百个蛋白质和数条小核RNA组成的复杂的动态复合体（剪接体）完成的。揭示mRNA剪接的分子机理以及剪接点选择的结构基础，包括剪接体内的蛋白质－蛋白质和蛋白质－RNA相互作用，以及剪接体和剪接因子与mRNA的相互作用，是我们这项研究的目标。此外，mRNA剪接和转录调控也有千丝万缕的关系，我们的兴趣也包括联系这两个过程的蛋白质－蛋白质和蛋白质－RNA相互作用的结构和功能研究。
主要贡献包括通过对酵母中的转录沉默这一现象的系统性探索，揭示了表观遗传因子的招募和染色质**结构的建立和维护的结构生物学机理;通过对组蛋白甲基转移酶和组蛋白甲基化的识别机理的研究，阐明了组蛋白甲基化的表观遗传功能的关键分子机理。另外，对于mRNA剪接的调控和催化机理的结构生物学研究也促进了对这一复杂的基因转录后调控过程的深刻理解。