德国saw instruments公司出品的新一代的实时免标记生物传感器saw5，采用了**的表面声波检测技术，无需标记即可实时检测分子之间的相互作用以及分子构象的变化。
表面等离子共振(SPR)技术在分子相互作用领域应用广且成功，但由于该技术基于光学检测原理，因此，当样品被溶解在有色溶液、高黏稠度溶液、高盐溶液、或者高浓度DMSO中时，由于光学检测的特性，检测结果会受到较大干扰。为此，saw instruments公司开发出了基于表面声波技术的sam5新型分析平台。
表面声波技术及其优势
表面声波技术可形象地理解为一台多功能的高精度天平。分子间结合过程可以通过芯片表面实时的物质“重量”的变化来检测。由压电材料产生的横向声波会传递并穿过整个芯片表面，芯片表面待测物质的质量变化和分子构型变化分别对声波的相位(Phase)及振幅(Amplitude)产生影响，软件实时获取相位及振幅的相关数据，通过Time‐Phase或Time‐Amplitude 曲线来反映芯片表面结合物质的量的变化以及结构的变化(图1)。该技术的特点和声波的高运行频率可以显著减少复杂样本带来的信号失真，因此，样本纯化的步骤可以被省略，极大降低了操作难度，加快了实验进程。
德国康斯坦茨大学的Michael Przybylski 教授说：“在研究生物分子相互作用领域，表面声波技术正在变得越来越流行，主要是因为其在较稀溶液中具有较高的检测灵敏度以及带给我们很多启发的实验结果，这项令人激动的新技术必将得到非常广泛的应用。”
saw5系列表面声波互作仪
sam5家族产品主要有sam5 BLUE以及sam5 GREEN，其中sam5 BLUE上不仅可使用现成的预包被的芯片，且用户可使用纯金芯片自行包被所需物质。并且，可将芯片上已包被的物质剥离后重新包被，大程度上满足科研用户实验的灵活性要求。sam5 GREEN主要针对工业用户，使用预包被芯片，确保了重复性、**性以及批量质控的要求，因此其上需使用预包被的芯片，并且芯片不可以被剥离后重新包被。
每个传感器芯片上包含5个独立的传感器元件，也即提供5个测量通道。由于样本通常来说都比较珍贵，因此如果给5个通道分别包被不同的物质，就可以一次获得样本同5种不同物质的相互作用结果，也即在低样本体积的情况下实现高通量检测。
应用
sam5系列仪器目前主要用于检测分子间相互作用的动力学信息，例如抗原抗体作用的亲和力，小分子**及其靶点之间的结合动力学等。此外，由于SAW独特的技术，还使该平台能够检测完整细胞膜蛋白与其他分子的相互作用，并能提供分子构象变化的信息。这在其他的同类仪器上是无法做到的。
另外，saw5还在肿瘤标志物筛查方面发挥作用。研究人员曾利用它来筛查乳腺癌和胰腺癌的标志物。他们认为，表面声波传感器灵敏度高，操作简单快捷，是筛选胰腺癌及其他类型癌症的肿瘤标志物的一个很有潜力价值的工具。（生物帮bio1000.com）
阅读更多应用文献：
Dragusanu, M., Petre, B.A., Przybylski, M.
Epitope motif of an anti-nitrotyrosine antibody specific for tyrosine-nitrated peptides revealed by a combination of affinity approaches and mass spec- trometry, J. Peptide Sci., 17 (3): 184-191 (2011)
Schlesinger, M., Schmitz, P., Zeisig, R., Naggi, A., Torri, G., Casu, B., Bendas, G. The inhibition of the integrin VLA-4 in MV3 melonama cell binding by non- anticoagulant heparin derivatives, Thromb Res. (2011)
Binding kineticsof therapeutic antibodies to native cell surface proteins on living cells" Authors: Mihaela Stumbaum, Carmen Burkhard, Thomas Grone- wold, Uwe Reusch (Miptec Conference, 2011 poster)
Dragusanu, M., Petre, B.-A., Slamnoiu, S., Vlad, C., Tu, T., Przybylski, M., Focus: Affinity-Mass Spectrometry
On-line bioaffinity-electrospray mass spectrometry for simultaneous detec- tion, identification, and quantification of protein-ligand interactions J. Am. Soc. Mass Spectrom. 21 (10): 1643-1648 (2010)
