明尼苏达大学的Matthew Stone希望从唾液样本中找到低丰度蛋白作为生物标志物，用于口腔癌的早期检测。
Stone希望从磷酸化蛋白入手，癌症通常有着激酶级联活性，因此一些磷酸化蛋白可能被认为是**的生物标志物。唾液的问题与其他体液一样，蛋白丰度差异很大。唾液里有很多蛋白，除了大约20种很容易检测的高丰度蛋白，研究人员更感兴趣的低丰度蛋白却很难检测。
他当时的同事Sricharan Bandhakavi建议他们使用Bio-Rad公司的Proteominer技术，来绕开动态范围的问题。于是，Matthew Stone与中山大学光华口腔医院的陈小冰等人合作，开始利用Proteominer寻找他们想要的蛋白。他们的研究结果发表在今年4月的《Journal of Proteome Research》上。
他们总共鉴定出217个独特的磷酸化肽段位点，代表了85个不同的磷酸化蛋白。他们已经利用 Proteominer鉴定出唾液中的2340个蛋白，差不多将过去已知的唾液蛋白数翻了一倍。此外，研究小组还将唾液中的蛋白与血浆中的蛋白进行了比较，并发现，在一些**中，唾液样品中的蛋白标志物比血浆要更容易找到。
Bandhakavi谈到：“在发现一种生物状态与另一种状态有何不同时，Proteominer将非常有用。利用不同的样本，比较生物学状态，**状态，如癌症和健康的差异。”
ProteoMiner系统采用了组合的六肽文库方法来富集低丰度蛋白，而不是传统的**去除方法，这就大限度地减少了对已知抗体的依赖，并防止某些与高丰度蛋白相结合的低丰度蛋白质的去除。
每个ProteoMiner珠子上都有不同的六肽配基，它们与某种蛋白具有特定的亲和性。当一个复杂的蛋白质样品与大量六肽配基共同孵育时，样品中的蛋白质会相应地找到其结合位点而被珠子捕获。由于珠子的结合能力有限，高丰度蛋白迅速饱和了相应配基，而多余的蛋白就被洗掉。与此相反，低丰度蛋白通过与特定配基的结合而富集。通过这种方式，低丰度蛋白质相对得到了富集与浓缩。随着越来越多新技术和新产品的出现，相信研究人员能够从**的低丰度蛋白中提炼出更多有助于**诊断和**的信息。
