那么下面上海嘉鹏科技有限公司为大家简单介绍一下关于蛋白质亲和纯化概述：
蛋白质的分离纯化是研究蛋白质结构和功能的重要手段，也是制备工业用酶、抗体、疫苗、基因重组等的唯壹途径。蛋白纯化的方法多种多样。常用的有以下几种方案：基于蛋白质的溶解度不同设计的盐析或等电点沉淀方法；基于蛋白质分子量差异的透析与超滤或凝胶过滤方法；基于蛋白质所带电荷不同设计的等电聚焦电泳或离子交换层析方法；以及利用特异性配体与目的蛋白结合的亲和层析法等等。相对核酸纯化而言，不同蛋白质的特性千差万别，摸索纯化条件往往是一项艰难而繁复的工作。
亲和层析是利用生物分子间的亲和吸附和解离而设计的层析方法，具有操作简单、条件温和、获得的蛋白纯度高等特点，特别适合于活性蛋白质的纯化，并且对表达量低的活性蛋白也具有良好的分离效果。常用的亲和层析基质包括：专门针对抗体的蛋白A或蛋白G亲和基质，针对生长因子和核酸结合蛋白的肝素型亲和基质，用于纯化含有标签的融合蛋白亲和基质，以及结合了特异性抗体的亲和基质等。随着基因重组表达技术的广泛应用，将目的蛋白与亲和纯化标签进行融合表达，再通过亲和层析法纯化出目的蛋白，已成为实验室*常用的一项技术。
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