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蛋白A、蛋白G与蛋白L之间的差异

蛋白A (Protein A) 是金黄色葡萄球菌的一个株系的细胞壁蛋白，它通过Fc区与哺乳动物的IgG结合，天然的启维益成的Protein A，42kDa，含有四个Ig Fc结合位点，其中2个是有活性的，而用于纯化抗体的，一般是重组的protein A，含有4个Ig Fc区域结合位点。
蛋白A作为亲和配基被偶联到琼脂糖基质上即蛋白A琼脂糖（protein A agarose），可以特异性的和样品中的抗体分子结合，而使其他杂蛋白不结合，具有极高的选择性。1个蛋白A分子至少可以结合2个IgG。启维益成的天然蛋白A 和重组的蛋白A对于IgG的Fc段有着相似的特异结合。但重组的蛋白A经改造后含有一个C末端半胱氨酸，可以单一位点偶联于琼脂糖上，降低了空间位阻，增加了与抗体的结合能力。蛋白A与IgG的结合强度很大成度上依赖于该抗体的种属和亚型，启维益成的蛋白A琼脂糖常用于**沉淀鼠 IgG2a, IgG2b, IgA, 兔 IgG, 以及人的 IgG1, IgG2和IgG4几种抗体。
蛋白G是一种源自链球菌G族的细胞壁蛋白，分子量25kDa，为三型Fc受体。蛋白G可以与IgG的Fc 区域特异性结合，与Protein A相比对IgG具有更好的结合能力，血清蛋白结合水平更低，纯度更高，配基脱落也相对更低。重组蛋白G已经除去了与白蛋白及细胞表面结合位点，减少了交叉反应和非特异性结合。因此，它比天然蛋白G和蛋白A有更大的亲和力。
蛋白G作为亲和配基被偶联到琼脂糖基质上即蛋白G琼脂糖（protein G agarose），可以特异性的和样品中的抗体分子结合，Protein G能结合所有的人和鼠的IGG抗体亚型，包括鼠的IGG1。Protein G也可以与小鼠的IGG2a和IGG2b结合，而Protein A则不能。
Protein L是从马格努斯消化链球菌分离出来的能和**球蛋白特异性结合的蛋白质，分子量36Kd，与蛋白A和蛋白G结合到（抗体）的Fc区不同的是，蛋白L通过轻链相互作用结合的抗体。因为重链的任何部分都不会参与结合相互作用，蛋白L结合更宽范围的抗体类大于蛋白A或G蛋白L结合所有抗体类，包括IgG，IgM，IgA的，IgE和IgD的代表。尽管有很宽的结合范围内，蛋白质L不是一个通用的抗体结合蛋白。 L蛋白结合**于那些含有κ轻链的抗体，在人类和小鼠抗体，抗体分子除了包含κ轻链，其余有ι轻链。例如，它结合人VκI，VκIII和VκIV亚型但不结合VκII亚型。

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