免疫抗体是一种免疫球蛋白，是一类具有抗体样结构或者是具有抗体活性的球蛋白。免疫球蛋白包括IgG、IgA、IgM、IgD和IgE，其中经常听说的是IgM和IgG。IgM是指正在感染某种病毒的抗体，IgG是表示曾经感染过某种病毒，目前已经对这种病毒具有免疫力的抗体。IgG抗体是人体**能够通过胎盘屏障的免疫球蛋白，具有中和毒素和病毒的功效，是人体重要的抗病原微生物抗体。如果在机体发现了这种抗体，说明机体就可以预防这种疾病，对这种疾病具有免疫力。
免疫抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链);2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈，这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区。高变区位于分子表面，*多由17个氨基酸残基构成，少则只有2~3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"Y"的柄部称结晶片段(crystallinefragment,FC)，糖结合在FC上。
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