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动物抗凝血的结构

动物抗凝血是一个较小的蛋白质分子，可灭活凝血系统几种酶类。抗凝血酶是一种由肝产生的糖蛋白，由432个氨基酸组成。它包含三个二硫键和四种可能的糖基化位点。

抗凝血酶在血浆中的半衰期为大约3天。抗凝血酶在正常人类血浆中浓度约为0.12毫克/毫升,即约2.3μM。抗凝血酶已经被从人类以外的大量物种中分离取得，蛋白质和cDNA测序结果显示，测序、牛、羊、兔和老鼠的抗凝血酶氨基酸链的长度均为433个残基,超过人类的抗凝血酶一个氨基酸残基，这个额外的氨基酸残基被认为出现在第六位的氨基酸残基位点上。牛,羊,兔子,老鼠,和人类抗凝血酶分享84到89%的氨基酸序列的一致性。三个单体内的六个氨基酸形成二硫键：Cys8-Cys128,Cys21-Cys95,Cys248-Cys430。四个潜在的N-糖基化位点位于在人类抗凝血酶**结构96、135、155和192位置处的天冬酰胺(Asn)氨基酸残基，在其他物种的抗凝血酶中也发生于相似的位置。在主要形式的人类抗凝血酶，即α-抗凝血酶，所有这些位点都被共价粘低聚糖侧链附着，导致这种形式的抗凝血酶的分子量达58,200。次要形势的抗凝血酶，β-抗凝血酶(约占10%左右)，其潜在的糖基化位点在135位的天冬酰胺不被占用。

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