**篇文章中，来自加州大学洛杉矶分校，中科院武汉病毒研究所的研究人员利用单颗粒低温电子显微技术（single-particlecryo-electron microscopy）获得了分辨率为3.3 ?的无包被病毒结构，并由此分析了此类病毒侵入的特点和机制。
无包被病毒为了能进入细胞，需要经由一个休眠到初免的过程，但是相对与包被病毒，比如流感病毒，科学家们对于无包被病毒的膜侵入机制了解的并不多。
在这篇文章中，研究人员通过单颗粒低温电子显微技术获得了分辨率为3.3?的，一种水生呼肠孤病毒（aquareovirus）颗粒结构，并通过这一结构分析发现，无包被病毒在初免过程中，膜侵入蛋白会自动剪切，形成一种疏水囊状结构，为病毒侵入作准备。这对于了解无包被病毒的侵入机制，以及一些**防治具有重要意义。
**篇文章中，在**中**发现DNA病毒，他们不仅发现这一病毒的侵染特性与双生病毒具有显著的区别（双生病毒仅能依赖昆虫介体传播，其病毒粒体和DNA均没有转染特性），而且这一病毒可能还具有良好的生防潜能。
感染**并在其体内增殖的病毒称为**病毒（Mycovirus，或Fungalvirus），目前已在所有类型的**中发现有**病毒；在早期，所有发现的**病毒均为RNA病毒，没有发现DNA病毒。利用致病力衰退相关的**病毒控制作物**病害具有潜在的优势，是国内外生物防治学者致力研究的重要方向之一。在这篇文章中，研究人员自油菜菌核病病原菌核盘菌致病力衰退菌株DT-8中分离鉴定出DNA病毒（SsHADV-1）。研究表明SsHADV-1与核盘菌的致病力衰退紧密相关，健康菌株一旦获得SsHADV-1将转变成为没有致病力的弱毒菌株。该病毒在分类上与侵染植物的双生病毒科病毒既有一定联系，又有显著区别，是一种新的DNA病毒。证实SsHADV-1可以在寄主的营养体不亲和型个体之间扩散和复制，并引起寄主健康个体出现致病力衰退。在PEG的介导下，SsHADV-1的粒子或其DNA均可以成功转染核盘菌的原生质体。这些研究结果不仅表明SsHADV-1的侵染特性与双生病毒具有显著的区别（双生病毒仅能依赖昆虫介体传播，其病毒粒体和DNA均没有转染特性），而且也预示SsHADV-1具有良好的生防潜能。在**中发现与致病力衰退相关的DNA**病毒具有重要的理论意义和实践价值。研究组的后续研究证实SsHADV-1基因组的DNA克隆具有侵染性，通过PCR扩增获得病毒的全长DNA，将其环化后，可以在PEG介导下成功感染核盘菌的原生质体。正如双生病毒已经发展成为研究植物分子生物学特性的遗传工具，SsHADV-1的基因组小，易操作，也可能改造成为一种用于**遗传操作的工具。
原文检索：
3.3 ? Cryo-EM Structure of a Nonenveloped Virus Reveals aPriming Mechanism for Cell EntryTo achieve cell entry, many nonenveloped viruses must transformfrom a dormant to a primed state. In contrast to the membranefusion mechanism of enveloped viruses (e.g., influenza virus), thismembrane penetration mechanism is poorly understood. Here, usingsingle-particle cryo-electron microscopy, we report a 3.3 ?structure of the primed, infectious subvirion particle ofaquareovirus. The density map reveals side-chain densities of alltypes of amino acids (except glycine), enabling construction of afull-atom model of the viral particle. Our structure andbiochemical results show that priming involves autocleavage of themembrane penetration protein and suggest that Lys84 and Glu76 mayfacilitate this autocleavage in a nucleophilic attack. We observe amyristoyl group, covalently linked to the N terminus of thepenetration protein and embedded in a hydrophobic pocket. Theseresults suggest a well-orchestrated process of nonenveloped virusentry involving autocleavage of the penetration protein prior toexposure of its membrane-insertion finger.