文章的通讯作者是来自中国科学技术大学生命科学学院周丛照教授和法国科研中心张承才研究员，前者早年毕业于中国科技大学生物系，主要研究兴趣在于利用结构基因组学的研究方法系统地克隆、表达和纯化参与酿酒酵母氧化应激反应(oxidativestress)的蛋白质等。
淡水蓝藻的大量繁殖是导致水华的主要因素。NtcA是特异性存在于蓝藻中的一类转录因子，调节以氮代谢为主，包括碳代谢、光合作用和应激反应相关基因的表达。在一些蓝藻（如太湖和巢湖蓝藻的**大种群--鱼腥藻）中，NtcA还参与异形细胞分化相关基因的调控。三羧酸循环产生的α-酮戊二酸在有机氮源缺乏时会在细胞内富集，从而结合到NtcA上并使其激活。当α-酮戊二酸或其类似物结合到NtcA的诱导子结合结构域后，会引起周边氨基酸残基的构象变化，并进而通过一个长螺旋将信号传递到DNA结合结构域，导致与DNA结合的一对α螺旋之间的距离由原来的37埃缩短为34埃，更适合与DNA大沟的特异性结合。这项研究在原子分辨率水平清晰地阐明了NtcA在氮源缺乏时被激活的结构生物学机理。
近期结构生物学领域还获得了一项重要成果，德国的科学家成功完成了线粒体呼吸链膜蛋白复合物I晶体结构的X射线结构分析，这项成果公布在Science杂志上。
有氧呼吸是动植物进行呼吸作用的主要形式，细胞在氧的参与下，通过酶的催化作用将糖类等有机物彻底氧化分解，产生二氧化碳和水，同时释放出大量能量。细胞内的能量物质转换发生在线粒体中，因此线粒体是为细胞提供能量的“动力工厂”。其氧化过程由线粒体内膜上的4个呼吸链膜蛋白复合物(简称复合物I、II、III和IV)来完成。
经过十几年的研究，德国科学家终于成功完成了线粒体呼吸链膜蛋白复合物I晶体结构的X射线结构分析，这种巨大且极其复杂的复合物由40多个不同的蛋白质组成。
膜蛋白复合物I的新结构模型解释了其工作原理的重要和意想不到的信息。线粒体呼吸链的结构生物学研究对于彻底了解细胞内电子传递和能量转化的机理至关重要，尤其是对于帕金森氏症或阿尔茨海默氏症等神经退行性**以及人体老化等具有重要意义。
原文摘要：
Structural basis for the allosteric control of the globaltranscription factor NtcA by the nitrogen starvation signal2-oxoglutarate2-oxogluatarate (2-OG), a metabolite of the highly conserved Krebscycle, not only plays a critical role in metabolism, but alsoconstitutes a signaling molecule in a variety of organisms rangingfrom bacteria to plants and animals. In cyanobacteria, theaccumulation of 2-OG constitutes the signal of nitrogen starvationand NtcA, a global transcription factor, has been proposed as aputative receptor for 2-OG. Here we present three crystalstructures of NtcA from the cyanobacterium Anabaena: the apoform,and two ligand-bound forms in complex with either 2-OG or itsanalogue 2,2-difluoropentanedioic acid. All structures assemble ashomodimers, with each subunit composed of an N-terminaleffector-binding domain and a C-terminal DNA-binding domainconnected by a long helix (C-helix). The 2-OG binds to theeffector-binding domain at a pocket similar to that used by cAMP incatabolite activator protein, but with a different pattern.Comparative structural analysis reveals a putative signaltransmission route upon 2-OG binding. A tighter coiled-coilconformation of the two C-helices induced by 2-OG is crucial tomaintain the proper distance between the two F-helices for DNArecognition. Whereas catabolite activator protein adopts atransition from off-to-on state upon cAMP binding, our structuralanalysis explains well why NtcA can bind to DNA even in itsapoform, and how 2-OG just enhances the DNA-binding activity ofNtcA. These findings provided the structural insights into thefunction of a global transcription factor regulated by 2-OG, ametabolite standing at a crossroad between carbon and nitrogenmetabolisms