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生物大分子结构与功能1-混匀仪技术文章
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二级结构
蛋白质在细胞中必须通过详细的三维结构识别成千上万种的不同分子,这就需要蛋白质分子具有结构多样性。蛋白质结构研究得出的**个重要的基本规律是<FONT color=#0000ff>水溶性球状蛋白质分子折叠的重要驱动力,它是将疏水侧链置于分子内部,产生一个"疏水内核"和一个亲水表面。</FONT><U>为了把侧链放到分子内部去,相应的高度极化亲水的主链也必须折叠到内部去,主链上的极性基团必须由疏水环境下的氢键所中和。这个问题通过在蛋白质分子内部形成规律的二级结构得到了妥善解决。</U>这些二级结构通常是α-螺旋或β-折叠。此两种类型的二级结构的特征是主链的NH基团和C=O基团互相形成氢键,导致一些连续的残基具有相同的φ和ψ角。</FONT> </FONT>
* 肽基或肽单元是有极性的,也是一种具刚性的平面。N―C<SUB>α</SUB>和C<SUB>α</SUB>―C单键旋转的角度分别用φ和ψ描述。<img src="http://www.cgl.ucsf.edu/home/glasfeld/tutorial/AAA/phipsi.gif"></P><P><FONT face=宋体 size=2> 由于立体化学的限制,一个氨基酸残基的φ角和ψ角的任意组合是不允许的。以ψ角对φ角作图,称为Ramachandran图。侧链仅有一个氢原子的甘氨酸残基比其它氨基酸残基可拥有更大范围的构象角,从而允许在蛋白质中产生不寻常的主链构象,这就是为什么在同源蛋白质氨基酸残基序列中,甘氨酸残基往往是较为保守的原因之一。</FONT></P><P><img src="http://swissmodel.expasy.org/course/images/IMG00072.GIF"></P><P><a href="http://www.cgl.ucsf.edu/home/glasfeld/tutorial/AAA/AAA.html" target="_blank" ><FONT color=#000000>http://www.cgl.ucsf.edu/home/glasfeld/tutorial/AAA/AAA.html</FONT></A></P><P>* 这两个角旋转的角度决定两个相邻肽基的空间位置。如果这两个旋转角分别相等,则多肽链主链是有规律的构象。在α螺旋和β折叠中,这两个旋转角都是分别相等的。因此,α螺旋和β折叠是有规律的构象。</P><P><FONT size=3><FONT size=2><B>1、α-螺旋</B>
α-螺旋是蛋白质分子的主要结构成分之一,是由一段连续的肽链片段形成的。标准α-螺旋为每圈3.6个残基,第n个残基的C=O和第n+4个残基的NH之间形成氢键。除*后一个C=O基团和**个NH基团外,α-螺旋的其余所有NH和C=O基团均形成了氢键。α-螺旋的末端是极性的,并总是位于蛋白质中的长度变化很大,可以从4个残基到40个残基不等。在蛋白质结构中观察到的α-螺旋几乎都是右手螺旋。短的(3-5个残基)的左手螺旋偶尔也可以发生。
α-螺旋中的氢键均指向相同的方向,所以肽单位沿螺旋轴处于相同的取向。由于肽单位有来自于不同的NH和C=O基团的极性偶极运动,因此这些偶极运动也是沿着螺旋轴的方向,其总体效应是一个巨大的净偶极。α-螺旋的氨基端可提供部分<FONT color=#000080>正</FONT>电荷,羧基端可提供部分<FONT color=#000080>负</FONT>电荷,这些电荷可以攻击其反电荷的配基。<FONT color=#0000ff>带负电荷的配基,尤其当它们含有磷酸基团时,通常结合在α-螺旋的氨基酸。这可能是由于附加的偶极效应,α-螺旋的氨基端有自由的NH基团和较为有利的几何位置,可以与磷酸基团形成特殊的氢键。这样的配基互相作用在蛋白质结构中是较为常见的,同时也是一个很好的仅与主链构象有关的通过主链专一性相互作用的例子。</FONT>在α-螺旋N端附近存在带负电的酸性残基(如D),C端附近存在带正电荷的碱性残基(如K、R),因为螺旋两端的相反电荷的相互作用,对α-螺旋的稳定起到重要的作用。在一些跨膜蛋白的螺旋两端也常有类似的情况。</FONT></FONT></P><P><FONT size=3><FONT size=2> α-螺旋常常位于球形蛋白的外表面,因而相当数量的α-螺旋是一种两亲螺旋(Amphipathic α Helix):和螺旋轴相平行的两个侧面的残基常有一些规律性的分布,一侧亲水残基较集中,其中有较多的带电的残基;另一侧疏水残基较多。沿轴面看上去形成一个“螺旋轮(Helix Wheel)”,如图:</FONT></FONT></P><P><FONT size=2><img src="http://binfo.ym.edu.tw/post/images/orf22_hw20.gif"></FONT></P><P><FONT size=2>用GCG软件包中的Helical wheel <FONT size=2>或EMBOSS软件包中的Pepwheel工具可以对一段肽链作“螺旋轮”图,从而识别疏水和亲水的区域。关于软件的用法以后再讨论吧。</FONT></FONT></P><P><FONT size=2>Pepwheel:<a href="http://ngfnblast.gbf.de/cgi-bin/emboss.pl?_action=input&_app=pepwheel" target="_blank" ><FONT color=#000000>http://ngfnblast.gbf.de/cgi-bin/emboss.pl?_action=input&_app=pepwheel</FONT></A></FONT></P><P><FONT size=3><FONT size=2><FONT color=#000000>α-螺旋是3.6<SUB>13</SUB>螺旋,另外还有3<SUB>10</SUB>螺旋、π螺旋。
<B>2、β-折叠
</B> 蛋白质的另一种主要结构成分是β-折叠,这种结构是由蛋白质分子中几段区域的称为β-链的多肽链形成的。在β-折叠中,β-链通常有5-10个残基的长度,肽链处于舒展的构象状态,这些β-链互相靠近并向前延伸,一条β-链的C=O基团和另一条β-链的NH基团形成氢键。几条这样的β-链形成的β-折叠,Ca原子处于β-折叠的上部和下部,侧链也交替地指向β-折叠的上部和下部。
β-链可以两种方式形成β-折叠。一种是所有β-链均具有相同的方向,称为平行β-折叠;另一种是相互靠近的两条β-链具有相反的方向,称为反平行β-折叠。这两种β-折叠有β-链有着截然不同的氢键模式。反平行β-折叠的β-链间的氢键方向几乎垂直于β-链,平行β-折叠的平行β-链间的氢键方向则与平行β-链方向呈若干角度。在这两种平行β-折叠中,除了位于两侧的β-链外,所有肽链上的C=O基团和NH基团都形成了氢键。β-折叠也可以以混合的平行和反平行的形式存在。在已知蛋白质结构的β-折叠中,大约有20%的情况是一边为平行β-链而另一边为反平行β-链,几乎所有的β-折叠,不管是平行的或是混合的,均存在着链的扭曲,这种扭曲总是具有相同的手性,通常大部分为<FONT color=#000080>右手扭曲</FONT>。</FONT></FONT></FONT></P><P><img src="http://swissmodel.expasy.org/course/gifs/strands2.gif"></P><P>平行的<FONT size=2>β-折叠,氢键与主链方向有一定夹角。</FONT></P><P><FONT size=2>反平行的β-折叠,氢键与主链方向垂直。</FONT></P><P><FONT size=2>实际的β-折叠是这样:</FONT></P><P><img src="http://swissmodel.expasy.org/course/images/IMG00081.GIF"></P><P>右旋扭曲的,而不是平的。</P><P><FONT size=2>Astbury等人曾对β-角蛋白进行X线衍射分析,发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α-角蛋白在湿热条件下拉伸,可拉长到原长二倍,这种α-螺旋的X线衍射图可改变为与β-角蛋白类似的衍射图。说明β-角蛋白中的结构和α-螺旋拉长伸展后结构相同。拉长后链内不能形成氢键就变成了链间形成氢键。</FONT></P><P><FONT size=2>3、</FONT><FONT size=2> <FONT size=2><B>无规则卷曲(randon coil、loop)</B></FONT></P><P><FONT size=2> 无规则卷曲或称卷曲(coil),泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。实际上这些区段大多数既不是卷曲,也<FONT color=#ff1493>不是完全无规的</FONT>,虽然也存在少数柔性的无序片段。它们也像其他二级结构那样是明确而稳定的结构,否则蛋白质就不可能形成三维空间上每维都具周期性结构的晶体。它们受侧链相互作用的影响很大,经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位如许多钙结合蛋白中结合钙离子的EF手结构(E-F hand structure)的中央环。</FONT></P><P> 特点:链间不形成氢键,主要和溶剂中分子如水或金属离子等形成氢键,所以loop上的氨基酸残基多为亲水、带电荷的,这部分区域通常暴露在蛋白质表面,与蛋白的活性或功能相关,进化上常常不如蛋白质内核的氨基酸保守 。
转自生命科学论坛
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